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Published: 2005

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L'allergie à l'arachide représente un tiers des allergies alimentaires en France. Elle entraîne des réactions souvent sévères et ne s'atténue que rarement avec l'âge. Elle relève principalement d'une réaction d'hypersensibilité immédiate médiée par les immunoglobulines de type E (IgE) spécifiques de certaines protéines de l'arachide. De nombreuses protéines et fragments peptidiques extraits de la graine, purifiés par chromatographies et caractérisés par séquençage ainsi que par analyse protéomique, ont pu être classés dans trois familles de protéines de réserve des plantes, les globulines 7S, 11S et les albumines 2S. L'étude de la capacité de liaison aux IgE de ces protéines et des peptides qui en dérivent a été menée à l'aide de 80 sérums de patients allergiques à l'arachide par des techniques de type ELISA. Des allergènes majeurs (entraînant une réponse IgE spécifique intense chez la majorité des patients) se retrouvent dans chacune des familles. Les albumines 2S présentent le potentiel allergénique le plus marqué. Chaque patient est sensibilisé à plusieurs protéines. De plus, pour chaque allergène, les IgE peuvent reconnaître plusieurs régions intramoléculaires. Selon les protéines, les différents traitements thermiques peuvent modifier ou non le potentiel allergénique. Les processus digestifs réalisés in vivo et dans des tests de digestibilité in vitro dégradent complètement les protéines mais ne suppriment pas le potentiel allergénique de l'arachide. Les fragments peptidiques de faible masse moléculaire tels que ceux issus de ces hydrolyses enzymatiques jouent vraisemblablement un rôle important dans la mise en place et le développement de l'allergie à l'arachide